Биополимеры. Белки, их строение

Основная часть органических соединений — биологические полимеры (греч. poly много  meros часть). К ним относят белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды (углеводы).

В клетках растений преобладают углеводы, а в животных клетках больше белков.

Строение белков, или протеинов (греч. protos первый, важнейший), напоминает длинную цепь, каждым звеном которой является определенная аминокислота. Все живое взаимосвязано процессами питания. Несмотря на различия в строении белков, все организмы для их синтеза используют 20 одинаковых аминокислот, 8 из них не могут синтезироваться организмом человека и должны поступать с пищей — их называют незаменимыми. Некоторые белки (казеин молока, миозин мышц) содержат все аминокислоты, другие (в молоках рыб) — менее половины.

Для небольшого белка из 250 аминокислот, каждая из которых — одна из 20, получается 20250 (примерно 10325) возможных молекул! Это громадная величина: в видимой части Вселенной (более 13 млрд световых лет) "всего лишь" 1080 электронов. Удивительно, что из огромного множества возможных комбинаций аминокислот образованы именно функциональные белки, необходимые для жизни.

Относительная молекулярная масса белков достигает десятков тысяч; инсулина — 5 700, а гемоглобина — 65 000. Эти гигантские соединения, включающие в среднем 300—500 аминокислот (тысячи атомов), называют макромолекулами.

Аминокислоты амфотерны: они способны проявлять как кислотные, так и основные свойства. В состав каждой аминокислоты кроме специфического только для нее радикала R входит кислотная (карбонильная) группа СООН и аминогруппа NH2, придающая ей основные свойства (в кислых и основных аминокислотах этих групп больше одной). Под действием ферментов карбонильная группа одной аминокислоты может взаимодействовать с аминогруппой другой аминокислоты с образованием так называемой -пептидной связи, поэтому белки называют еще полипептидами.

В искусственных условиях вне клетки без участия ферментов среди разнообразных возникающих химических связей между различными группами атомов аминокислот лишь незначительное количество связей могут оказаться -пептидными. Такие соединения не имеют биологической активности и белками не являются.

Последовательность аминокислот в белке называют первичной структурой. В виде вытянутой цепи белок не в состоянии выполнять свои специфические функции. Следующие друг за другом аминокислоты в белке образуют или спиральные структуры (-спирали), или складки (так называемые -структуры, которые собираются в складчатые листы-гармошки). Такую пространственную организацию (укладку) полипептидной цепи называют вторичной структурой. Но и этой сложной формы белкам недостаточно для выполнения всех своих функций.

В большинстве белков элементы вторичной структуры (-спирали, -структуры и неупорядоченные участки) дополнительно уложены с образованием третичной структуры. Глобулярные (лат. globulus шарик) белки уложены в клубок (или глобулу). Каждый белок образует свою характерную глобулу, со своими изгибами и петлями. При средней длине белковой цепи 100—200 нанометров (1нм=10–9 м) диаметр глобулы всего 5—7 нм. Третичная структура фибриллярных (лат. fibrilla нить) белков образует пучки нитей или слои (белки коллагены, кератины).

Для приобретения своих специфических свойств некоторые белки образуют структуры более высокого порядка. В четвертичной структуре последовательно соединены несколько глобул (или фибрилл). Так, белок гемоглобин состоит из четырех глобулярных субъединиц (каждая несет группу гема с ионом железа).

Формирование правильной пространственной структуры происходит по мере синтеза белковой цепи (последовательного присоединения аминокислот), на каждом этапе сборки белка соблюдается правило минимума потенциальной энергии: гидрофобные участки прячутся внутрь, а гидрофильные — вытесняются наружу; заряды разного знака максимально сближаются (например, NH3+ и COO–). Если по какой-либо причине эти правила укладки нарушаются, то белок оказывается неактивным или даже опасным для организма. Инфекционные белки-прионы (англ. protein infections particles) отличаются от своих нормальных изоформ только вторичной и третичной структурой, но вызывают у человека и млекопитающих неизлечимые заболевания центральной нервной системы ("коровье бешенство").

1. Какие молекулы называют биополимерами?
2. Все ли необходимые аминокислоты синтезирует наш организм?
3. Каким образом аминокислоты связываются в полипептид?
4. Что называют первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами белка? Какова функция этих структур?